Pull-Down实验
原理：
蛋白-蛋白相互作用是蛋白质结构与功能研究中最重要的方面之一。GST pull-down原理是将靶蛋白与GST融合表达，并将蛋白固化在谷胱甘肽(GSH)亲和树脂上，作为与目的蛋白亲和的支撑物，充当“诱饵蛋白”，目的蛋白溶液过柱，可从中捕获与之相互作用的“捕获蛋白”（目的蛋白），洗脱结合物后通过电泳分析，从而证实两种蛋白间的相互作用或筛选相应的目的蛋白。"诱饵蛋白"和"捕获蛋白"均可通过细胞裂解物、纯化的蛋白、表达系统以及体外转录翻译系统等方法获得。此方法简单易行，操作方便。我们通过原核GST pull-down为您证明两目标蛋白质是否存在相互作用
 
实验流程：
1. 原核融合蛋白A（GST-A融合蛋白）的获得；
2. 真核融合蛋白B（cMyc-B融合蛋白）的获得；
3. 谷胱甘肽-琼脂糖树脂的处理；
4. 谷胱甘肽-琼脂糖树脂结合GST融合蛋白；
5. 预清除细胞裂解液；
6. 探测细胞裂解液。
 

相关要求(客户提供)：
1. 客户需要提供兴趣基因的质粒及序列相关信息；
2. 如需进行特异性WB检测，客户需提供特异性一抗。
 
最终结果：
1. SDS-PAGE 以及westem blot检测结果；
2. 构建得到的兴趣基因表达质粒；
3. 完整的实验报告及具体试验流程(包括：实验步骤；主要仪器及试剂说明(含仪器厂家、型号；试剂厂家、批号))
原始实验图片及数据。
 

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