蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如-NH+、-COO-、-CONH2、-OH、-SH等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，蛋白质吸水，在蛋白质颗粒外面形成一层密度较厚的水膜（水化层）。水膜的存在使蛋白质颗粒之间不会碰撞，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀，是一种比较稳定的亲水胶体。
蛋白质能形成稳定的亲水胶体的另一原因，是因为在非等电点状态时，在一定pH条件下，蛋白质颗粒上带有同性的电荷，使蛋白颗粒之间相互排斥，不致互相凝集沉淀。
当加入较高浓度的盐时，这些盐类与水有亲和性，与蛋白质争夺水分，破环蛋白质颗粒表面的水化膜，同时，由于这些盐是强电解质，离于浓度相对的比较高，可以大量中和蛋白质颗粒上的电荷，这样使蛋白质成了既不含水膜又不带电荷的不稳定颗粒而容易沉淀。
蛋白质的盐析法
向蛋白质溶液中加入不同浓度的中性盐，可以把不同的蛋白质分别沉淀出来。这种方法称为蛋白质的盐析。
利用蛋白质的盐析法，可以得到我们所需的不同的免疫球蛋白。*常用的中性盐包括，硅酸铵、硫酸镁、硫酸钠等，其中以硫酸铵*为常用：
（一）、优点
1、在水中溶解度大，其饱和溶液含有大量盐；
2、在水中的溶解度受温度的影响很小；
3、一般不会引起蛋白变性。
（二）、缺点
提取的纯度较差，所以只能用它作为粗提。
饱和硫酸铵溶液配法：
取760g～800g硫酸铵，放人70～80℃蒸馏水1000mL中，搅拌约20min，室温静置过液，硫酸铵结晶析出，即上清为饱和硫酸铵，再用NH40H调pH为7.0。
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