所有趋化因子都很小，分子量在8到10 kDa之间。它们之间大约有20-50%是相同的；也就是说，它们具有相同的基因序列和氨基酸序列同源性。它们也都拥有保守的氨基酸，这些氨基酸对形成它们的三维或三级结构很重要，例如在大多数情况下四个半胱氨酸相互作用，形成一个希腊钥匙形状，这是趋化因子的一个特征。分子内二硫键通常连接第一个到第三个半胱氨酸残基，第二个到第四个半胱氨酸残基，它们在趋化因子的蛋白序列中出现时编号。典型的趋化因子蛋白是以肽前体的形式产生的，在其从细胞分泌的过程中，从分子的活性(成熟)部分分裂出大约20个氨基酸的信号肽。在趋化因子中，前两个半胱氨酸靠近成熟蛋白的n端，第三个半胱氨酸位于分子中心，第四个靠近C端。在前两个半胱氨酸之后有一个大约10个氨基酸的环，称为N环。
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