蛋白质肽链上各残基侧链对溶剂的相对亲水性是一个重要的特征参量。
超二级结构中各残基对溶剂的相对亲水性或疏水性的性质是超二级结构的一个重要结构特征。
在天然状态，构成蛋白质的疏水氨基酸残基多数是处在分子的内部，形成疏水内核，从而维系蛋白质的紧密三维结构。对于超二级结构这一局域空间结构的疏水特性的形成，疏水性的变化规律等都是有待解决的问题。超二级结构中疏水特性的揭示和了解，对蛋白质肽链的折叠规律的认识和预测有一定价值。国际上一些生物学家，近年来对这一工作开展了研究，并有文献报道。
首先，运用T．J．Richmond和F．M．Richards在1978年提出的方法对超二级结构中每一残基侧链对溶剂的亲水性进行计算。然后根据Hubbard和Blundell（1987）给出的判据进行判断。该判据是国际上比较通用的一种判据。如果残基侧链对溶剂相对接触面积小于7%，那么该残基被称为疏水性的，在疏水性模式中用“i”表示；如果残基侧链对溶剂相对接触面积大于7%，则称该残基为溶剂亲水性的，在疏水性模式中用“o”表示示。疏水性上限值的确定是因为当氨基酸相对溶剂接触面积小于7%时，则亲水性质类同，几乎不变化。这样便计算出各类型超二级结构单元疏水性模式。从中可以得到超二级结构这一段肽链上每个残基疏水性和构象的关系，以及构象和氨基酸序列模式的关系。
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