蛋白质易位之共翻译易位

大多数分泌蛋白和膜结合蛋白是共翻译易位的。驻留在内质网(ER)、高尔基体或内体中的蛋白质也使用共翻译易位途径。这个过程开始于蛋白质在核糖体上合成时，此时信号识别粒子(SRP)识别新生蛋白质的N端信号肽。SRP的结合会暂时停止合成，而核糖体-蛋白质复合物会转移到真核生物ER上的SRP受体和原核生物的质膜上。在那里，新生蛋白被插入到translocon中，这是一种膜结合蛋白传导通道，由真核生物中的Sec61易位复合物和原核生物中的同源SecYEG复合物组成。在分泌蛋白和I型跨膜蛋白中，一旦信号肽酶将信号序列转移到内质网（真核生物）或质膜（原核生物）的膜中，信号序列就会立即从新生多肽上切割下来。II型膜蛋白和一些多体膜蛋白的信号序列没有被切割掉，因此被称为信号锚定序列。在ER内，蛋白质首先被伴侣蛋白保护它免受ER中高浓度其他蛋白质的影响，使其有时间正确折叠。一旦折叠，蛋白质会根据需要进行修饰（例如，通过糖基化），然后运输到高尔基体进行进一步加工并进入其靶细胞器或通过各种ER保留机制保留在ER中。

跨膜蛋白的氨基酸链，通常是跨膜受体，通过膜一次或多次。这些蛋白质通过易位插入膜中，直到该过程被停止转移序列（也称为膜锚或信号锚序列）中断。这些复杂的膜蛋白目前使用为分泌蛋白开发的相同靶向模型进行表征。然而，许多复杂的多跨膜蛋白包含不符合该模型的结构方面。七种跨膜G蛋白偶联受体（约占人类基因的5%）大多没有氨基末端信号序列。与分泌蛋白相比，xxx个跨膜结构域充当xxx个信号序列，将它们靶向到ER膜。这也导致蛋白质的氨基末端易位到ER膜腔中。这种易位已在体外实验中用视蛋白证实，打破了通常的“共翻译”易位模式，这种模式一直适用于靶向ER的哺乳动物蛋白质。大量跨膜拓扑结构和折叠的机制仍有待阐明。