HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率，这种现象称为热耐受。对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。
HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。
有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些HSP具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应激能力。
此外，有人还报道，热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对阿霉素（adriamycin）的耐受性增强，提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。
至于在人类的应激中，HSP究竟起什么作用，还知之甚少。
热休克蛋白是生物体内最古老的分子之一，是一种保护性蛋白，受到高温等恶劣环境袭击时，就会被大量合成（正常情 况下也有少许存在），从而帮助每个细胞维持正常的生理活动，阻止影响细胞健康的蛋白质相互作用，促进有利于健康的相互作用。如此，不同蛋白质间就形成了稳定而有效的联系机制，极端条件对人体损害就大为减轻。
热休克蛋白能与很多蛋白质分子结合，发挥多种生理功能：帮助氨基酸链折叠成正确的三维结构、清除受损而无法正确折叠的氨基酸链、护送蛋白分子寻找目标分子以免受到其它分子的干扰等。
热休克蛋白不仅会保护对于基本生理过程中不可或缺的蛋白，还会分解受损蛋白，回收合成蛋白的原材料，让细胞内的生理化过程得以平稳运行。因此，当细胞受到很大环境压力时，它的第一反应就是合成更多的热休克蛋白。
热休克蛋白还是在固有免疫中，受感染细胞所表达的抗原，与能与γδT细胞直接识别，参与固有免疫应答。
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