肌红蛋白( myoglobin，Mb)是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。潜水哺乳类如鲸海豹和海豚的肌肉中肌红蛋白含量十分丰富，以致使它们的肌肉呈棕红色。由于肌红蛋白贮存氧使这些动物能长时间地潜在水下。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，相对分子质量为16700，含153个氨基酸残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin)，它和血红蛋白的亚基(α-珠蛋白链和β-珠蛋白链)在氨基酸序列上具有明显的同源性，它们的构象和功能也极其相似。
球状蛋白质的X射线衍射图是极为复杂的，往往有几百、几千甚至几万个衍射点。分析球状蛋白质的晶体结构必须向待分析的蛋白质晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。制备合适的同晶置换晶体是X射线结构分析技术测定球状蛋白质晶体结构的关键性工作之一。
肌红蛋白的空间结构测定是由 Kendrew j及其同事们于1963年完成的。 Kendrew等人测定的抹香鲸(sperm whale)肌红蛋白晶体的衍射图约有25000个衍射点，要求很多复杂的计算机运算。肌红蛋白的Ⅹ射线晶体学分析分3个阶段完成:第一阶段的分析，分辨率为0.6nm，可以辨认出肌红蛋白分子多肽主链的折叠和走向；第二阶段的分析，分辨率达到0.2mm水平，分子的侧链基团都能辨认出来；第三阶段，分辨率为0.14nm，所有氨基酸残基都能识别。观察到的残基序列与化学分析得到的结果完全一致。
肌红蛋白分子呈扁平的棱形，分子大小约为4.5nm×3.5nm×2.5nm。分子中多肽主链由长短不等的8段直的α螺旋组成，最长的螺旋含23个残基，最短的7个残基，分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区内。这8段螺旋分别命名为A、B、C......H。相应的非螺旋区肽段称为NA(末端段)、AB、BC、…FG、GH、HC(C-末端段)。因此各残基有一套从N端开始计算的序列号码外还按在各螺旋段中的位置另外给出编号，如第93位His又编为F8，表示该His在F螺旋的第8位置上。
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