别构酶的化学反应介绍

调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应(allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应(cooperative effect ), 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变。

天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。

CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节，通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。