GK作为独特的单体变构酶,与葡萄糖结合后,酶的构象发生改变,新构象有利于后续葡萄糖与酶结合及酶亲和度的提高,希尔系数为1.7(希尔系数>1为正协同,即一个葡萄糖分子与GK结合,GK对其他葡萄糖分子亲和度增加),因而出现同促正协同作用,葡萄糖动力学曲线为“S”型,底物葡萄糖浓度较低时,酶活性增长缓慢,葡萄糖浓度升高到一定程度后,酶活性显著增加,最终增至最大活性。
从GK的动力学曲线可以看到,葡萄糖拐点浓度约为3.5mmol/L,S0.5(1/2 Vmax时的底物浓度,反映了酶和底物的亲和力大小)约为7.5mmol/L,与正常血浆葡萄糖浓度相当,因此保证了在生理葡萄糖水平下的最佳响应性,即当葡萄糖浓度发生微小变化时,GK仍可控制反应速率,发挥葡萄糖传感器的作用。
在胰岛细胞内,GK可催化葡萄糖磷酸化为G6P,导致ATP‐K+通道关闭,诱导膜电位去极化,激活Ca2+通道,促进胰岛素释放;在肝细胞内,促进肝糖原合成,储存能量。GK活性不受反应物G6P的反馈抑制机制调节。
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