内肽酶，也就是通常所说的蛋白酶，主要作用于蛋白质多肽链内部的肽键使蛋白质长链分解成短肽片段。
蛋白酶根据结构同源性分为不同的宗族，亚类进一步根据序列同源性程度分为不同的家族。
蛋白酶水解蛋白质时，作用部位因肽键种类而异。如胰蛋白酶的切点是羧基侧为碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸）肽键；
胃蛋白酶要求切点两端有芳香族氨基酸；
枯草杆菌碱性蛋白酶要求切点的羧基侧为疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。
这种蛋白酶对切点的特异性要求叫做蛋白酶的底 物专一性。利用蛋白酶的底物专一性可以定向获得特殊结构的多肽。
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