尿激酶可按两条不同途径激活纤溶酶原：①尿激酶专一裂解残基Arg－Val（560～561）间肽键，使激活成N末端为谷氨酸的纤溶酶，后者又自身裂解，作用于N端附近的肽键Lys－Lys（77～78）或Lys－Val（78～79），并释放出相应的肽段，最后形成N末端为Lys或Val的纤溶酶，此激活途径较为缓慢；②体内少量形成的纤溶酶，先使酶原降解，自N端除去77或78个氨基酸残基的肽段，形成N末端为Lys或Val的纤溶酶原，此时由于构象上的变化，较之完整的纤溶酶原更易被尿激酶所激活，最后也同样形成N末端为Lys或Val的纤溶酶。
链激酶对纤溶酶原的激活则属于接触激活。链激酶本身并不是一个酶，而是一个分子量为 47 000的蛋白质，它与纤溶酶原结合后形成一个等克分子比的复合物，使复合物中纤溶酶原的构象发生变化，并显示出活化因子的活力，自身催化其余游离的纤溶酶原，使之转变为纤溶酶。
激活后的纤溶酶形成两条由两对二硫键连结的肽链。轻链为原肽链的 C端部分，共含 230个氨基酸残基，其结构类似于胰蛋白酶，酶的活性部位即位于轻链。重链的N末端为赖氨酸或缬氨酸，C末端即为激活时肽键裂解处的精氨酸。此重链部分的结构与凝血酶原N端的A及S-肽段非常类似，系由5个相似环状结构组成，同样称为“环饼”结构。 5个环状结构很可相连接能都是同一基因重复表达产生的。环饼结构的特殊性有何功能意义，尚不清楚，有人认为体内纤维蛋白凝胶对纤溶酶的吸附很可能与此结构有关。
人血浆α2-球蛋白中含有专一抑制纤溶酶的抑制剂，称之为α2-纤溶酶抑制剂（α2－PI），它对纤溶酶有很强的亲合力，能瞬时形成复合物而使酶失活。此外血浆中的α2巨球蛋白及α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纤溶酶，但它们仅在有过量纤溶酶而α2－PI又不足的情况下才发挥作用。
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