概述葡萄球菌A蛋白的免疫学特性

　　葡萄球菌A蛋白(Staphylococcal protein A,SPA)，是存在于葡萄球菌细胞壁的一种表面蛋白。

　　SPA之所以能引起免疫学家的极大兴趣，是因为它具有和多种动物血清化G分子Fc段结合的特性，SPA可与多种哺乳动物(猪、豚鼠、小鼠、狗和猴等)血清或lgG产生沉淀线，其中以猪血清反应滴度最高，对牛、马、羊等未见沉淀线形成。鱼类、两栖类、爬行类及鸟类gIG均不能与比G发生反应。 [1]

　　SPA可与人类和多种哺乳动物IgG的Fc段结合。SPA与IgG结合后的复合物具有抗吞噬、促细胞分裂、引起超敏反应、损伤血小板等多种生物学活性。

　　另一方面，SPA与IgG Fc结合后IgG（除了IgG3）的Fab段仍能特异性结合抗原，可用于协同凝集试验，检测多种细菌抗原或抗原抗体复合物。 SPA也是一种B细胞丝裂原，可使多克隆B细胞活化和增殖。

　　核心SPA是一种从金葡菌细胞壁分离的蛋白质。早在1940年，Vevwey发现在某些金葡菌中含有一种物质，在双向扩散试验中能与正常人血清形成沉淀，直到1963年Lofkvist等分离了SPA抗原，并证明其是一种蛋白质，随后Grov将其命名为SPA。SPA存在于大多数金葡菌中，而不存在于凝固酶阴性菌株中。

　　SPA具有和人及许多动物IgG结合的能力，结合部位是Fc片段而不是Fab片段，结合力是双价的，每个SPA分子可以同时结合两个IgG分子，也可一方面同IgG相结合，一方面与标记物如荧光素、过氧化物酶、胶体金和铁蛋白等相结合。