BAR结构域（Bin-Amphiphysin-Rvs）可以通过二聚化生成弯曲的蛋白结构，这种结构通过静电相互作用叠加在细胞膜上，可以感知膜的弯曲。在某些情况下，BAR结构域也会通过插入细胞膜的两亲螺旋，诱导膜发生弯曲。
ACAP1（Arfgap with Coil coil, Ankyrin repeat, and PH domain protein 1）是一种含有BAR结构域的重要蛋白。中科院生物物理研究所和布莱根妇女医院的研究人员发现，ACAP1蛋白中的BAR结构域并不足以使细胞膜弯曲。促成膜结合和膜弯曲的是BAR旁边的PH结构域，BAR结构域主要控制ACAP1的聚集。这项研究于十月二日发表在Cell旗下的Developmental Cell杂志上，文章的通讯作者是布莱根妇女医院的Victor W. Hsu和中科院生物物理研究所的孙飞研究员。
研究表明，ACAP1蛋白中的BAR结构域既不能结合细胞膜也不能诱导弯曲，它需要旁边的PH（Pleckstrin Homology）结构域来实现上述功能。PH结构域中的特定残基介导了膜结合和膜弯曲的生成。而BAR结构域与另一个ACAP1蛋白的BAR结构域进行互作，帮助ACAP1蛋白在细胞膜上成簇聚集。
这项研究在膜弯曲过程中为我们揭示了，PH和BAR结构域之间出人意料的相互作用。
作者简介：
孙飞研究员 1997-2001 南京大学基础教学强化部，获理学学士学位；2001-2006 清华大学医学院，获生物物理学博士学位；2006-今 中国科学院生物物理研究所，研究员；现任：中国科学院生物物理研究所课题组组长；蛋白质科学研究平台生物成像中心首席科学家(兼主任)。
研究组工作摘要：本研究组的主要研究兴趣是生物大分子复合体（如膜蛋白、超分子蛋白复合体）的结构与功能。我们的研究目标是综合多种结构生物学研究手段（以低温电镜技术和X射线晶体学技术为主）并发展新的结构研究技术方法，在多尺度上（从纳观到介观）和多层次上（体外和体内），来研究生物系统的高分辨率构造。在未来的五年内，我们研究组的研究重点包括了三个方面：线粒体动态的分子机制，重要膜蛋白的结构与功能，以及生物显微成像方法学（主要是图像处理算法）研究。
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