研究表明，层粘连蛋白中含有12%~15%的碳水化合物。以外源凝集素亲和层析从EHS肉瘤中纯化分离到的层粘连蛋白中的碳水化合物的含量更是高达25%~30%。小鼠层粘连蛋白分子中，68个保守的天门冬氨酸残基位点发生了糖基化修饰，大部分糖基化位点都集中在层粘连蛋白的长臂结构区。正常而完全的糖基化是某些糖蛋白分子完整的生物学活性所必须具备的修饰加工形式，如α链未发生糖基化修饰的促性腺激素不能有效地与细胞膜上相应的受体结合。如果将这种多肽激素糖链切除，则不能通过第二信使产生正常的信号转导。层粘连蛋白可与其特异性受体相结合，这种受体有一个半乳糖结合位点，识别层粘连蛋白分子的糖链。细胞表面的糖基转移酶是与层粘连蛋白糖链识别与结合的又一类蛋白质分子。这种糖基转移酶是介导细胞之间的黏附以及细胞外基质底物上移行过程中的重要调节分子。说明层粘连蛋白的糖基化修饰，其分子中的糖链结构也具有十分重要的生物学功能。
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