近年来，随着现代生物技术的迅猛发展，越来越多的真菌纤维素酶基因得到克隆和表达。经过对比发现，不同真菌菌株的同一类型的纤维素酶基因有较高的同源性，但同一菌种不同类型的纤维素酶基因间的同源性相对较低[8]。已知里氏木霉有8个纤维素酶基因得到克隆，包括编码纤维二糖水解酶的cbh1、cbh2和编码内切葡聚糖酶的egl1、egl2、egl3、egl4和egl5[9]，以及编码β-葡萄糖苷酶的bgl4。测序比对发现，cbh1与egl1同源性为52％；cbh2与egl3整体同源性很小，而且它们与cbh1和egl1两个基因基本上不存在整体同源性；而里氏木霉cbh1与绿色木霉cbh1基因的同源性达95％，里氏木霉egl3与裂褶菌egl1基因的同源性也较高。由此可以看出，不同类型的纤维系酶基因的进化是各自独立的，在进化之初可能只存在一个纤维素酶基因，它编码糖酵解酶的前体，但由于进化选择的压力，这一基因发生了突变进化，通过这种歧异进化，形成了一个复杂的真菌纤维素酶基因家族[10]。这种进化是纤维素酶对天然纤维素复杂结构的适应。
通过构建基因工程菌来提高纤维素酶产量和质量已成为推动纤维素酶广泛应用于饲料业生产中的重要手段。几乎所有已克隆的纤维素酶基因都已在大肠杆菌中得到表达。但是这一原核表达系统的表达水平很低，产生的酶多数不能分泌到胞外，因而难以提取。为了得到胞外分泌产物，一些纤维素酶基因已在枯草芽孢杆菌、嗜热脂肪芽孢杆菌、乳酸发酵短杆菌和变青链霉素等中得到了有效表达。但由于纤维素酶基因在异源宿主中的表达要遇到蛋白酶水解和糖基化等问题，其分泌机制尚不清楚，无法达到纤维素酶生产要求。所以现在大多采用真核表达系统来表达纤维素酶基因。真菌纤维素酶基因在酵母中的表达是纤维素酶用于工业生产的一个重要途径。这是因为，酵母可以克服在原核表达系统中无法进行特定翻译后修饰的缺陷，不产生毒素，是一种较为理想的真核表达系统；用其表达纤维素酶基因，其产物高度糖基化，表达水平高，而且产物直接分泌至胞外。如Godbole等[1999）将T. reesei cbh1在Pichia pastoris中成功地转化并表达。
肖志壮等(2001)利用PCR法从瑞氏木霉cDNA文库中扩增出内切葡聚糖酶1(egl1)全长基因并克隆到酿酒酵母非整合型表达载体pAJ401上，表达出具有活性的egl1酶蛋白。近年来，以Aspergillus oryzae为表达系统的研究也渐渐增多。Takashima等(1999)将T. reesei bgl2 基因在A. oryzae中表达成功，酶活检测显示了EG酶活性。
但是，目前利用酵母表达外源纤维素酶基因的水平有限，故如何建立有效的纤维素酶基因真菌表达体系，提高酵母表达纤维素酶的产量有待进一步研究。
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