景杰生物/报道
蛋白质糖基化是一种重要的蛋白质翻译后修饰方式，在复杂的生命活动中扮演重要角色。常见的糖基化，如N-糖基化和O-糖基化，蛋白质一般会被修饰上结构复杂的糖链。
然而，生物体中还存在一种常见但比较特殊的糖基化，它仅在蛋白质上修饰一个单糖。在此修饰中，N-乙酰氨基葡萄糖(GlcNAc)通过O-糖苷键连接到蛋白的丝氨酸或苏氨酸(Ser/Thr)上，因此被称为O-GlcNAc糖基化.
蛋白质糖基化常见形式[1]
由于该种糖基化的独特性及重要性，从发现至今，一直是糖生物学的研究热点。在人体中O-GlcNAc糖基化蛋白广泛参与到人的记忆、代谢和免疫等生理过程，并且人体多种疾病的发生发展都与O-GlcNAc修饰水平的异常密切相关，如癌症、老年痴呆、心血管疾病、糖尿病等。
O-GlcNAc糖基化影响人体的生理活动和疾病的发生发展[2]
在植物中，这种动态的蛋白糖基化与磷酸化修饰调节植物春化作用介导的开花过程，而O-GlcNAc信号与组蛋白表观遗传调控的关系尚不清楚。
中国科学院植物研究所研究员、中国科学院院士种康团队致力于植物体内O-GlcNAc信号调控春化响应及开花时间的分子机制研究。近期，该团队研究揭示了植物体内一种新的蛋白O-GlcNAc糖基化介导表观遗传修饰调控开花的机制，并且建立了组蛋白甲基转移酶的O-GlcNAc修饰参与植物发育过程的新功能。该研究成果于8月27日在线发表于国际学术期刊The EMBO Journal。
该团队发现，拟南芥O-GlcNAc转移酶SEC基因功能缺失突变体具有早花的表型。该突变体中开花时间的负调节因子FLC的转录受到抑制，同时FLC染色质区组蛋白H3K4me3修饰水平显著降低，表明植物体内糖基转移酶SEC参与表观遗传介导的开花时间调节过程。
FLC位点组蛋白的H3K3me3修饰由组蛋白甲基转移酶ATX1催化完成，研究发现在体外及体内条件下，SEC均表现出通过催化ATX1使其获得O-GlcNAc修饰，而激活ATX1的组蛋白甲基转移酶活性。
进一步的蛋白质谱分析及蛋白点突变功能验证结果表明，ATX1的SET结构域中的Ser947是SEC对ATX1进行O-GlcNAc修饰并且激活其组蛋白甲基转移酶活性的关键位点。
O-GlcNAc转移酶SEC通过O-GlcNAc修饰激活组蛋白甲基转移酶ATX1的活性进而负调控开花时间
研究结果为表观遗传调控植物发育开辟了新途径，同时也为进一步研究O-GlcNAc信号调控植物发育及外界环境响应的分子机制奠定了基础。
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种康院士
种康，植物生理学家，中国科学院植物研究所研究员、党委书记、副所长，中国科学院大学教授。现任中国科学院植物研究所副所长，中国科学院光合作用与环境分子生理学重点实验室主任。
种康研究员为国家杰出青年基金资助获得者、NSFC“细胞分化与器官发生”创新群体首席科学家、“百人计划”入选者、“百千万人才工程”国家级人选。主持承担多项国家重大项目，如973和863项目等。迄今为止，在Cell、Nature Communications、PNAS、EMBO J、The Plant Cell等国际主流学术期刊发表研究论文60余篇。
他重点研究的科学问题是植物器官发生和发育及其环境应答的分子机理。以水稻、小麦和拟南芥等作为实验材料，通过分子遗传学、分子细胞生物学和生理学等手段，揭示器官发生（如开花、根的形成）基因调控模式和控制途径，探索作物分子遗传改良的可能途径，揭示了小麦开花与春化作用分子机理、水稻感受低温信号的分子应答机制及水稻激素信号互作调控器官发生的分子网络新机制等重要分子机制。
参考文献
Kinoshita T, et al., 2014, Biosynthesis and deficiencies of glycosylphosphatidylinositol. Physical and Biological Sciences.
Bond M R, et al., 2015, A little sugar goes a long way: the cell biology of O-GlcNAc. J Cell Biol.
Xing LJ, et al., 2015, Arabidopsis O-GlcNAc transferase SEC activates histone methyltransferase ATX1 to regulate flowering. EMBO Journal.
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乙酰化与糖基化：SIRT1的O糖基化修饰激活其去乙酰化酶活性
糖基化生物学功能：隔离层和黏合剂——蛋白质O-GlcNAc的生物学功能
开花与表观遗传：Nat Genet:调控植物开花的表观遗传新机制
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