一、 远紫外CD分析蛋白质二级结构
远紫外CD分析蛋白质二级结构的方法，主要是运用计算机采用一定的拟合算法对CD数据进行加工处理，进而解析蛋白质二级结构。远紫外区CD光谱主要反映肽键的圆二色性。在蛋白质或多肽的规则二级结构中，肽键是高度有规律排列的，其排列的方向性决定了肽键能级跃迁的分裂情况。单一波长常用于测定蛋白质或多肽由动力学或热力学引起的二级结构的变化。α-螺旋结构在208及222nm有特征吸收峰，可以利用这两处的摩尔椭圆度[ θ]208或[θ]222来简单估计α-螺旋的含量[7]。参考蛋白是拟合未知蛋白质远紫外CD二级结构的参考标准，参考蛋白的选取将影响CD拟合结果。
随着光学技术发展及同步加速器辐射圆二色(SRCD)光谱技术的发展，远紫外测量光谱可以拓宽到190nm以下的真空远紫外区 。由于这一CD光谱区域内，包含着更为丰富的蛋白质二级结构信息，这一光谱区域的参考蛋白质的圆二色光谱
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