关于蛋白质二级结构的α螺旋的介绍

　　蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转，使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋（a-helix）构象。 α螺旋具有下列特征：

　　（1）多肽链以肽单元为基本单位，以Cα为旋转点形成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。

　　（2）每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。

　　（3）氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键，即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键，氢键与中心轴平行。若氢键破坏，α螺旋构象即被破坏。

　　α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成；R侧链较大的氨基酸残基（如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的区域，因空间位阻的影响，也不利于α螺旋的稳定；脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中，C-N单键不能旋转，并且其α-亚氨基在形成肽键后，N原子上无氢原子，不能生成维持仅螺旋所需之氢键，故不能形成α螺旋。显然，蛋白质分子中氨基酸的组成和排列顺序对α螺旋的形成和稳定性具有决定性的影响。

　　α螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，肌红蛋白和血红蛋白分子有许多肽段呈α螺旋，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎都是α螺旋。数条α螺旋状的多肽链缠绕在一起，可增强其机械强度和伸缩性（弹性）。