BSA在222nm和208nm存在两个负Cotton效应的峰，而在195nm处存在一个正Cotton效应的峰，这都是α螺旋的特征峰，证明存在α螺旋。从四组实验结果（如下表所示）可看出，用fα，222和fα，208计算得到的结果不完全一致，但在误差范围内可认为一致。PH=8时，BSA溶液α螺旋的含量变化不大，因为比较接近人体正常PH范围（7.35～7.45），当PH=4时，α螺旋的含量升高，且变化幅度大于PH=8，说明PH越大，α螺旋越不稳定，含量越低，酸性条件有利于α螺旋的稳定性。而且，PH变化越大，α螺旋的含量变化越大。比较BSA+ VB12溶液和BSA溶液α螺旋的含量可知，由于VB12中钴离子与BSA发生配位作用，从而造成α螺旋的含量升高。
BSA溶液 | BSA，PH=8 | BSA，PH=4 | BSA+ VB12溶液 | |
39.68% | 39.26% | 40.82% | 40.10% | |
48.22% | 45.56% | 47.81% | 61.72% |
2.杨氏算法只是一个经验公式该公式只考虑了单波长时α螺旋的贡献，忽略了其他组分对[θ]的贡献，具有一定的误差，只适合于α螺旋含量高的蛋白质的快速简单估算。
3.扫描多次可以进行数据累积，提高信噪比。
4.高纯N2的作用是保护仪器。因为作为紫外光源的氙灯燃烧会产生臭氧，对仪器有腐蚀性，而且在紫外区有一定吸收，影响结果的准确性。
5.实验过程中要严格按照BSA，BSA+PH=8，BSA+PH=4，BSA +VB12的顺序依次测量，防止上一个样品的残留部分对后一个样品的污染造成的影响，按影响从小到大可减小这种影响。
6.CD光谱的测量一般在蛋白质含量相对低(0. 01～0. 2 g/ L) 的稀溶液中进行,溶液最大的吸收不超过2。稀溶液可减少蛋白质分子间的聚集。但如果太稀,则导致蛋白质过多地吸附在容器壁上,影响实验的准确性。确定蛋白质的精确浓度是计算样品的二级结构的关键,一般蛋白质在280nm 附近的消光系数可用来计算浓度,但此处吸收信号与蛋白质的构象有关,该方法的误差一般可达到5 %。更精确的方法有:定量氨基酸分析;用缩二脲方法测量多肽骨架浓度或测氮元素的浓度;也可以在完全变性条件下测芳香氨基酸残基的吸收,来确定蛋白质的准确浓度。
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