钙调蛋白基本介绍

　　Ebashi 等在 1965 年报道了细胞中存在介导钙信号的钙结合蛋白，随后 Cheung 将这一类能结合钙离子的磷酸二酯酶（PDE）激活蛋白命名为“钙调蛋白”（calmodulin，简称 CaM）。 [4]

　　钙调蛋白是一种广泛存在于真核细胞中，进化上高度保守的一类钙离子受体蛋白。钙调蛋白是由148个氨基酸组成单链蛋白质,相对分子质量为16.7kDa。等电点为4.0 左右，是一种酸性水溶性热稳定蛋白，可以在外界温度很高的情况下仍可保持其良好的生物活性。不同生物来源的钙调蛋白，其氨基酸水平极其相似，同源性也非常高，理化性质和生物学活性的相似度也很高，这对于维持多种多样的钙调蛋白结合蛋白家族的相互作用非常重要。 [3]

　　钙调蛋白本身是没有活性的，它对钙具有绝对的依赖性。钙调蛋白是钙离子的胞内受体，钙离子浓度增加时，起激发钙调蛋白的作用。钙调蛋白与 Ca2+结合时，因亲和力的不同可分为两种结合位点，高亲和力位点可以结合一个Ca2+，低亲和力位点结合 2至 3 个Ca2+，结合Ca2+之后，蛋白质α螺旋含量增加 5%-10%。Ca2+-CaM复合物能与靶酶结合，并激活靶酶，产生生物学变化，激发一系列反应。