在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不存在的，后来发现底物浓度的改变，对酶反应速度的影响较为复杂，1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，积累了足够的实验证据，从酶被底物饱和的现象出发，按照中间产物设想，提出了酶促反应动力学的基本原理，并归纳为一个数学表达式，称之为米氏方程式：
[E]+[S]↔[ES]↔P+[E]
v=Vm[s]/(Km+[s])=Vm/(1+Km/[s])
式中，[E]为游离酶浓度；[S]为底物浓度；[ES]为酶与底物结合的中间络合物浓度；v为酶促反应速度；Vm为酶促反应最大速度；Km为米氏常数，是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度
首页
