蛋白与血红素的结合比有1∶1，1∶2，1∶4等各种情况。铁原子和6个配位体结合，有形成作为络合物的八面体结构倾向．在血红素蛋白质中．除卟啉的4个氮以外，与蛋白质的组氨酸残基的咪唑环或甲硫氨酸残基的两个或一个硫结合，进而再和其它分子结合．在细胞色素中是铁原子和蛋白质中的二个基团结合，由于它的价数变化（Ⅱ—Ⅲ）而起电子传递体的作用。在血红蛋白上，铁原子以Ⅱ价状态在第六配位上与氧分子进行可逆的结合、形成氧合血红蛋白。在过氧化氢酶、过氧化酶中结合过氧化氢，在随铁的价数变化的同时促进其反应。这样，血红素蛋白质有显著的传递电子、送氧，酶作用等生理活性，而广泛存在于生物体中。根据铁原子离子键或共价键产生永久磁性的强弱．也分为高自旋结合物（过氧化氢酶、血红蛋白等）和低自旋结合物（细胞色素、氧合血红蛋白等）。虽然这些物质对应于各种状态显示特有的吸收光谱．但它们是由铁原子的原子价以及结合状态和血红素的种类等决定的。
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