关于胶原的合成与组装的介绍

　　胶原的合成与组装始于内质网，并在高尔基体中进行修饰，最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面内质网膜结合的核糖体上起始合成前α链，并在内质网切除信号肽，通过内质网和高尔基体的加工、修饰和组装，形成三股螺旋的前胶原并分泌到胞外，形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。

　　前胶原是原胶原的前体，是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成，每条α链具有150个氨基酸残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列，具有较多酸性氨基酸及芳香族氨基酸残基，并含有半胱氨酸残基，因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内二硫键，在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I 型胶原的三股螺旋间没有二硫键，前胶原C末端的5个链间二硫键在糙面内质网中形成，然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋，链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶原3条多肽链的联系起重要作用。胶原肽链在糙面内质网合成带有信号肽的前原胶原。 [2]

　　在糙面内质网中除切除信号肽外还进行一些重要的化学修饰反应，如Gly-X-Y序列中某些Pro和Lys残基的羟化，羟赖氨酸可以进一步发生糖基化等修饰。经过修饰的前α链组装成三股螺旋的前胶原，然后通过高尔基体分泌到细胞外，在前胶原N蛋白酶和前胶原C蛋白酶作用下，分别切去N末端前肽及C末端前肽，而两端各保留一段非螺旋的端肽区成为原胶原，原胶原进而聚合形成胶原纤维。伴随着胶原纤维的组装，某些赖氨酸和羟赖氨酸残基被细胞外的赖氨酸氧化酶氧化为醛，在多肽链间自然形成共价交联，对胶原纤维的稳定和强度起重要作用。准确地切除N末端和C末端前肽对胶原纤维的正常组装是必需的。 [2] 图见胶原组装过程。