关于钙蛋白酶对肌肉嫩化的作用介绍

　　肉的嫩度主要决定于肌纤维、肌节长度、肌内脂肪和结缔组织等。哺乳动物肌纤维在胚胎形成过程中受到MyoD家族的调控，MyoD家族包括MyoDI、肌细胞生成素（myogenin，MYOD）、myf-5和myf-6，它们通过调节肌肉分化阶段特异性蛋白的表达来参与肌细胞的分化。MyoD基因控制启动成肌细胞融合和肌纤维形成，在肌肉分化过程中起关键作用。Esson Gustavsson(1993)研究发现肌纤维的数量在出生时就决定了，生后肌纤维生长只限于肌纤维长度和横切面积的增长；同时发现肌肉品质受到肌纤维类型和直径的影响，用肌球蛋白ATP酶可将肌纤维分为3种类型，即1、IIA和IIB型。红肌（即I型纤维）较白肌(即Ⅱ型纤维)的纤维含量多、肌纤维细、肌肉较嫩。肌原纤维的状态对嫩度具有决定性的作用，肌原纤维越碎裂、越舒张，剪切力越低、嫩度越好（陈代文等，2001）。嫩化是尸僵发生后一定时间内，肌纤维碎裂，肌肉重新变软，嫩度增加的过程。钙蛋白酶系统在细胞内参与机体生长与代谢过程，还在肌原纤维更新和宰后嫩化中扮演重要角色。calpain表达减少以及calpastatin表达量的增加，都会导致肌肉蛋白水解率及宰后肉嫩度的下降，这表明calpain水解作用是导致肉嫩化的主要因素。在宰后嫩化的过程中m-calpain的活性几乎不变，而u-calpain的活性显著下降，钙蛋白酶活性下降是其发挥水解作用的体现。由于活体宰后Ca2+浓度可以激活u-calpain而不能激活m-calpain，大量研究表明在肌肉的熟化过程中u-calpain的活性增高，含量急剧下降，因此u-calpam被认为是改善肉质嫩度的候选基因。Morgan等（1993）和Koohmaraie等（1996）认为u-calpain是肉嫩化的基本酶类。Ilian等（2001）研究发现肉的嫩度与u-calpain的活性具有相关性。calpastatin可抑制钙蛋白酶的活性，降低蛋白质水解，但钙蛋白酶系统调节肌肉嫩化的具体机制还不甚清楚。