蛋白质翻译后修饰是蛋白质发挥生物学功能重要调节机制之一。众所周知,泛素化通过一系列酶的作用,促使原本高度保守的一个或多个泛素分子共价结合到靶蛋白,形成多聚泛素链,进而靶蛋白可被26S蛋白酶体识别、降解。
产品特色
Nature子刊方法学应用*,更加权威和专业!
新一代4D技术,修饰鉴定更高深度!
系统生信分析,数据信息深度挖掘!
服务内容与技术路线
SUMO化修饰组典型案例
Nat Commun: SUMO化修饰组学揭示肿瘤细胞迁移新机制
表型
PIAS1蛋白具有SUMO连接酶E3的活性,在肿瘤细胞的生长进程中具有关键作用。通过在Hela细胞中过表达PIAS1和敲除PIAS1的细胞系对比,确定了PIAS1参与调节Hela细胞生长和细胞迁移。
组学
SUMO化修饰组学系统性的识别揭示PIAS1的潜在底物。共在544个蛋白质上鉴定到983个SUMO化修饰位点,其中62个蛋白质被认为是假定的PIAS1底物。
验证
vimentin (VIM) 是涉及细胞骨架组织和细胞运动的III型中间丝蛋白。组学数据揭示PIAS1在Lys-439和Lys-445中调节了VIM蛋白的SUMO化,并通过建立K439/445 R双突变体 (Flag-VIMmt) 进行了验证。
机制
PIAS1在VIM蛋白的K439和K445残基上发生了SUMO化修饰,这种修饰提高了VIM的溶解度,并与磷依赖机制中ULF对VIF的吸收有关。VIM的SUMO化反过来有利于细胞增殖和活力,导致癌细胞迁移。
参考文献
1. Lumpkin, et al., 2017, Site-specific identification and quantitation of endogenous SUMO modifications under native conditions. Nature Communications.
2. Chongyang Li, et al., 2020, Quantitative SUMO proteomics identififies PIAS1 substrates involved in cell migration and motility. Nature Communications.
欢迎广大客户送样咨询
项目需求可联系销售工程师或拨打科服热线
400-100-1145