肌动蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化，在藻类和人类等不同物种中的差异不超过20%。因此，它被认为具有优化的结构。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解ATP的酶，ATP是生物过程的“通用能量货币”。然而，需要ATP以保持其结构完整性。其高效的结构是由几乎xxx的折叠过程。此外，它能够进行比任何其他蛋白质更多的相互作用，这使它能够在几乎所有细胞生命水平上执行比其他蛋白质更广泛的功能。肌球蛋白是与肌动蛋白结合的蛋白质的一个例子。另一个例子是绒毛蛋白，它可以根据周围介质中钙阳离子的浓度将肌动蛋白编织成束或切割细丝。
肌动蛋白是真核生物中含量最丰富的蛋白质之一，它存在于整个细胞质中。事实上，在肌肉纤维中，它占总细胞蛋白质重量的20%，在其他细胞中占1%到5%。然而，不仅有一种肌动蛋白；的基因，对于肌动蛋白的代码被定义为一个基因家族（家族，其在植物中包含超过60个元素，包括基因和假基因和人类中多于30种元素）。这意味着每个个体的遗传信息都包含产生肌动蛋白变体（称为同种型)的功能略有不同。反过来，这意味着真核生物表达不同的基因，这些基因产生：α-肌动蛋白，在收缩结构中发现；β-肌动蛋白，位于细胞扩张边缘，利用细胞结构的投影作为移动手段；和γ-肌动蛋白，它存在于应力纤维的细丝中。除了存在于生物体同种型之间的相似性之外，甚至在包含在不同真核域中的生物体之间，结构和功能也存在进化保守性。在细菌中，肌动蛋白同系物MreB已被鉴定，这是一种能够聚合成微丝的蛋白质；在古细菌中，同系物Ta0583与真核肌动蛋白更相似。
细胞肌动蛋白有两种形式：称为G-肌动蛋白的单体小球和称为F-肌动蛋白的聚合细丝（即由许多G-肌动蛋白单体组成的细丝）。F-肌动蛋白也可以描述为微丝。两条平行的F-肌动蛋白链必须旋转166度才能正确地相互重叠。这产生了在细胞骨架中发现的微丝的双螺旋结构。微丝直径约为7nm，螺旋每37nm重复一次。每个肌动蛋白分子都与一个三磷酸腺苷(ATP)或二磷酸腺苷(ADP)分子结合，后者与Mg2+阳离子。与所有可能的组合相比，最常见的肌动蛋白形式是ATP-G-肌动蛋白和ADP-F-肌动蛋白。
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