纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白（myoglobin）：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质按其组分进行分类，可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。有些蛋白质分子仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分，这些蛋白质称为单纯蛋白质。而有些蛋白质分子是有氨基酸残基和其他化学成分组成的，这种类型的蛋白质称为缀合蛋白质。
蛋白质按功能进行分类，可分为活性蛋白质和非活性蛋白质。活性蛋白质是指在生命过程中一切有活性的蛋白质，如酶、激素蛋白质等。非活性蛋白质是指对生物体起保护作用或 [3] 支持作用的蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白等。
蛋白质按溶解度进行分类，可分为白蛋白，球蛋白，谷蛋白，醇溶谷蛋白、硬蛋白、组蛋白、精蛋白等。
蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allosteric effect）：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
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