构成呼吸链的递氢体和递电子体主要分为以下五类。
NAD+
辅酶I与辅酶II
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）或称辅酶I（CoⅠ），为体内很多脱氢酶的辅酶，是连接作用物与呼吸链的重要环节，分子中除含尼克酰胺（维生素PP）外，还含有核糖、磷酸及一分子腺苷酸（AMP）。
NAD+的主要功能是接受从代谢物上脱下的2H（2H++2e-），然后传给另一传递体黄素蛋白。
在生理pH条件下，尼克酰胺中的氮（吡啶氮）为五价的氮，它能可逆地接受电子而成为三价氮，与氮对位的碳也较活泼，能可逆地加氢还原，故可将NAD+视为递氢体。反应时，NAD+的尼克酰胺部分可接受一个氢原子及一个电子，尚有一个质子（H+）留在介质中。
此外，亦有不少脱氢酶的辅酶为尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+），又称辅酶Ⅱ（CoⅡ），它与NAD+不同之处是在腺苷酸部分中核糖的2′位碳上羟基的氢被磷酸基取代而成。
当此类酶催化代谢物脱氢后，其辅酶NADP+接受氢而被还原生成NADPH+H+，它须经吡啶核苷酸转氢酶（pyridine nucleotide transhydrogenase）作用将还原当量转移给NAD+，然后再经呼吸链传递，但NADPH+H+一般是为合成代谢或羟化反应提供氢。
呼吸链中的NADH和NADPH的区别为，NADH主要用于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。NADPH主要在磷酸戊糖途径中产生，它主要中来合成核酸和脂肪酸。
黄素蛋白
黄素蛋白（flavoproteins）种类很多，其辅基有两种，一种为黄素单核苷酸（FMN），另一种为黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），两者均含核黄素（维生素B2），此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD则比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。
呼吸链
在FAD、FMN分子中的异咯嗪部分可以进行可逆的脱氢加氢反应。FAD或FMN与酶蛋白部分之间是通过非共价键相连，但结合牢固，因此氧化与还原（即电子的失与得）都在同一个酶蛋白上进行，故黄素核苷酸的氧化还原电位取决于和它们结合的蛋白质，所以有关的标准还原电位指的是特定的黄素蛋白，而不是游离的FMN或FAD；在电子转移反应中它们只是在黄素蛋白的活性中心部分，而其本身不能作为作用物或产物，这和NAD+不同，NAD+与酶蛋白结合疏松，当与某酶蛋白结合时可以从代谢物接受氢，而被还原为NADH，后者可以游离，再与另一种酶蛋白结合，释放氢后又被氧化为NAD+。
多数黄素蛋白参与呼吸链组成，与电子转移有关，如NADH脱氢酶（NADh dehydrogenase）以FMN为辅基，是呼吸链的组分之一，介于NADH与其它电子传递体之间；琥珀酸脱氢酶，线粒体内的甘油磷酸脱氢酶（glycerol phosphate dehydrogenase）的辅基为FAD，它们可直接从作用物转移还原当量H++e（reducing equivalent）到呼吸链，此外脂肪酰CoA脱氢酶与琥珀酸脱氢酶相似，亦属于FAD为辅基的黄素蛋白类，也能将还原当量从作用物传递进入呼吸链，但中间尚需另一电子传递体（称为电子转移黄素蛋白，辅基为FAD）参与才能完成。
铁硫蛋白
铁硫蛋白（iron-sulfur proteins,Fe-S），又称铁硫中心，其特点是含铁原子。铁是与无机硫原子或是蛋白质肽链上半胱氨酸残基的硫相结合，常见的铁硫蛋白有三种组合方式（a）单个铁原子与4个半胱氨酸残基上的巯基硫相连。（b）两个铁原子、两个无机硫原子组成（2Fe-2S），其中每个铁原子还各与两个半胱氨酸残基的巯基硫相结合。（c）由4个铁原子与4个无机硫原子相连（4Fe-4S），铁与硫相间排列在一个正六面体的8个顶角端；此外4个铁原子还各与一个半胱氨酸残基上的巯基硫相连。
（a）单个铁与半胱氨酸硫相连 （b）2Fe-2S （c）4Fe-4S
铁硫蛋白中的铁可以呈两价（还原型），也可呈三价（氧化型），由于铁的氧化、还原而达到传递电子作用。
在呼吸链中它多与黄素蛋白或细胞色素b结合存在。
泛醌
泛醌（ubiquinone,UQ或Q），亦称辅酶Q（coenzyme Q），为一脂溶性苯醌，带有一很长的侧链，是由多个异戊二烯（isoprene）单位构成的，不同来源的泛醌其异戊二烯单位的数目不同，在哺乳类动物组织中最多见的泛醌其侧链由10个
异戊二烯单位组成。
泛醌接受一个电子和一个质子还原成半醌，再接受一个电子和质子则还原成二氢泛醌，后者又可脱去电子和质子而被氧化恢复为泛醌。
细胞色素体系
1926年Keilin首次使用分光镜观察昆虫飞翔肌振动时，发现有特殊的吸收光谱，因此把细胞内的吸光物质定名为细胞色素。细胞色素是一类含有铁卟啉辅基的色蛋白，属于递电子体。线粒体内膜中有细胞色素b、c1、c、aa3，肝、肾等组织的微粒体中有细胞色素P450。细胞色素b、c1、c为红色细胞素，细胞色素aa3为绿色细胞素。不同的细胞色素具有不同的吸收光谱，不但其酶蛋白结构不同，辅基的结构也有一些差异。
细胞色素c为一外周蛋白，位于线粒体内膜的外侧。细胞色素C比较容易分离提纯，其结构已清楚。哺乳动物的Cyt c由104个氨基酸残基组成，并从进化的角度作了许多研究。Cyt c的辅基血红素（亚铁原卟啉）通过共价键（硫醚键）与酶蛋白相连（见图1），其余各种细胞色素中辅基与酶蛋白均通过非共价键结合。
细胞色素C的辅基与酶蛋白的联接方式
细胞色素a和a3不易分开，统称为细胞色素aa3。和细胞色素P450、b、c1、c不同，细胞色素aa3的辅基不是血红素，而是血红素A。细胞色素aa3可将电子直接传递给氧，因此又称为细胞色素氧化酶。
铁卟啉辅基所含Fe2+可有Fe2+←→Fe3++e的互变，因此起到传递电子的作用。铁原子可以和酶蛋白及卟啉环形成6个配位键。细胞色素aa3和P?450辅基中的铁原子只形成5个配位键，还能与氧再形成一个配位键，将电子直接传递给氧，也可与CO、氰化物、H2S或叠氮化合物形成一个配位键。细胞色素aa3与氰化物结合就阻断了整个呼吸链的电子传递，引起氰化物中毒。
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