研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋白的点突变导致的结构改变、胞内含量的增加、大量蛋白分子的堆积、结构序列的截短、胞内阴离子及盐类的浓度（PH值的改变）、神经毒性分子（重金属，有机溶剂，一氧化碳，MPTP,杀虫剂和除草剂）、翻译后的修饰（氧化，磷酸化和硝基化）等等都可以促进α-突触核蛋白聚集形成难溶纤维[17]；当前认为寡聚态的α-突触核蛋白最具有细胞毒性。
首页
