关于突触核蛋白的结构介绍

　　总体结构

　　α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分：

　　氨基端:

　　(aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α螺旋类似载脂蛋白的脂质结合区域，是介导α -突触核蛋白与脂质膜结合的区域；

　　中部：

　　NAC区(aa 61~95)的疏水区域易形成β片层结构，在体外极易聚集且可促进全长α-突触核蛋白的聚集；

　　羧基末端(aa 96~140)

　　富含酸性氨基酸和脯氨酸，带有大量负电荷，具有较强的亲水性，其中有三个保守的酪氨酸残基被认为是α、β突触核蛋白的标志。

　　生理状态下的α-突触核蛋白通常被认为是舒展的可溶性结构[19,20]，Burre等发现重组的和小鼠脑中分离出的α-突触核蛋白为无固定结构的单体，并且有自发聚集的倾向[21]；而Bartels发现在非变性条件下从神经和非神经细胞中分离出来的内源性α-突触核蛋白大部分为大约58kDa的四聚体折叠结构。