病毒基因组片段4编码流感病毒的主要膜蛋白血凝素(HA),各型及亚型病毒的HA基因长度略有不同,从1742～1778核苷酸不等。HA蛋白的命名来源于病毒颗粒通过HA蛋白与特异性含唾液酸的受体结合,凝集血红细胞。其合成是首先在细胞内质网合成分子量为 76 kD、含有 562～566个氨基酸的 HA蛋白前体(HA0)；随后 HA0分子水解成为HA1(分子量47 kD)和 HA2(分子量为 29 kD)两个多肽,前者含 319～328个氨基酸,后者含221～222个氨基酸。两者间靠二硫键相连形成具有典型的Ⅰ型膜蛋白结构的HA分子。当HA0裂解时,位于裂解位点处的1至数个氨基酸残基从HA分子上解离。HA0分子水解为HA1 和HA2,是病毒感染性的先决条件。HA蛋白的大部分位于膜外,近HA2羧基末端的疏水区穿过双层类脂膜,将HA分子嵌在膜上。HA2多肽的羧基末端位于膜内。HA蛋白在细胞内转移时经过高尔基体,并在此进一步加工修饰,如糖基化。甲3型HA蛋白至少有7个N型糖基化位点(其中6个位于HA1),其序列为N-X-T/S(N为天门冬氨酸,T为苏氨酸,S为丝氨酸,X为任一氨基酸)。HA蛋白含有氨基葡萄糖,甘露糖和岩藻糖等,这些糖分子的侧链可覆盖糖基化位点及其周围的氨基酸残基。蛋白的含糖量约占蛋白质的20%。糖基化位点的增加或减少对病毒的抗原性及其他生物特性均有一定的影响。
HA蛋白的三个功能是与细胞表面病毒特异性受体结合,介导病毒外膜与细胞内小体膜融合释放病毒核衣壳进入胞浆,以及刺激机体产生中和性抗体。
首页
