包膜糖蛋白是埃博拉病毒包膜唯一的表面蛋白,具有2个阅读框,分别编码1个分泌型的小蛋白sGP（secreted GP）和1个全长的跨膜GP。sGP作为GP的早期产物被大量表达,以同型二聚体形式存在,包含C53-C53′和C306-C306′两个二硫键,并且有6个N－连接糖基化位点,但只有5个始终保持糖基化；sGP可能与干扰免疫细胞对病毒的杀伤作用有关,然后再通过RNA编辑或框架漂移方式合成GP。全长GP位于病毒颗粒表面,为Ⅰ型跨膜蛋白,由GP1和GP2两个亚单位形成三角裂杯状的同源三聚体,并且高度糖基化,GP1在病毒和受体识别中发挥重要作用,而GP2主要介导病毒和包膜的融合。EBOV-GP可以通过多种摄取途径结合侵入细胞,如网格蛋白介导的内吞作用、小胞/脂筏介导的内吞作用和胞饮途径。
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