Fe蛋白由 nifH基因编码 。对多种生物固氮酶铁蛋白的一级结构的测定结果表明 , Fe蛋白都不含色氨酸 ,酸性氨基酸的含量均高于碱性氨基酸 ,各属种间的同源性为 45% ～ 90%,说明铁蛋白的基本结构较为保守 。
Fe蛋白是两个相同的亚基组成的 γ2型二聚体 。二聚体的分子量约为 59 ～ 73kD(因菌种不同而差异 ),每个亚基的分子量约 30kD。 两个亚基通过一个 [ 4Fe-4S]金属簇桥连 ,每个亚基的核心是一个由 8个 β折叠片形成的平面 ,侧面与 9条 α螺旋相连。在二聚体两个亚基的界面之间还存在大量的氢键和静电作用 。这些作用力很强 ,即使 [ 4Fe-4S]簇被抽提 ,铁蛋白二聚体的结构仍能保持。
在 Fe蛋 白 上 有 3 种功 能 位 点 :[ 4Fe-4S] 簇 、MgATP结合 -水解位点 、ADP-R位点 。 前二者密切结合 ,关系到电子的传递 。有的固氮生物 (如巴西固氮螺菌 )的 Fe蛋白还含有 ADP-R位点 (ADP-核糖基化位点 ),参与固氮酶活性的调节 。在氨存在的情况下 ,由ADP-核糖转移酶催化铁蛋白的 ADP-核糖基化 ,抑制固氮酶活性 ；相反 , ADP-核糖糖基水解酶除去 ADP-核糖 ,解除对固氮酶的抑制 。
在固氮反应中 , [ 4Fe-4S] 簇改变氧还电势作为分子间电子传递的驱动力。反应首先由 Na2S2O4 、铁氧还蛋白 、黄素氧还蛋白 等电子供体提 供电子将 [ 4Fe-4S]2 +还原为 [ 4Fe-4S]1 +, [ 4Fe-4S]1 +再将电子传递给钼铁蛋白后 , [ 4Fe-4S]1 +再转化为 [ 4Fe-4S]2 +。 传递一个电子要水解 2个 MgATP。
除了作为钼铁蛋白的专一性的电子供体外 , 铁蛋白还具有以下功能 :参与钼铁蛋白 M-簇 (FeMoco)的生物合成 ,以及合成的 FeMoco插入钼铁蛋白的过程,并且可能对固氮酶体系的表达具有调控功能。
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