二、二级结构
（一）二级结构是肽链的空间走向
蛋白质的二级结构是指肽链主链的空间走向（折叠和盘绕方式），是有规则重复的构象。肽链主链具有重复结构，其中氨基是氢键供体，羰基是氢键受体。通过形成链内或链间氢键可以使肽链卷曲折叠形成各种二级结构单元。复杂的蛋白质分子结构，就由这些比较简单的二级结构单元进一步组合而成。
（二）肽链卷曲折叠形成四种二级结构单元
1.α螺旋(α-helix)
α螺旋模型是Pauling和Corey等研究α-角蛋白时于1951年提出的。角蛋白是动物的不溶性纤维状蛋白，是由动物的表皮衍生而来的。它包括皮肤的表皮以及毛发、鳞、羽、甲、蹄、角、丝等。角蛋白可分为两类，一类是α角蛋白，胱氨酸含量丰富，如角、甲、蹄的蛋白胱氨酸含量高达22％；另一类是β角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量很高，蚕丝丝心蛋白就属于这一类。α角蛋白，如头发，暴露于湿热环境中几乎可以伸长一倍，冷却干燥后又收缩到原来长度。β角蛋白则无此变化。
α角蛋白的X射线衍射图案极其相似，沿长轴方向都有一个大周期结构或重复单位，其长度为5－5.5埃。Pauling等考虑到肽平面对多肽链构象的限制作用，设计了多肽链折叠的各种可能模型，发现其中一种α螺旋模型能很好地说明α角蛋白的X射线衍射图案中的5－5.5埃重复单位。在这个模型中，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，相当于向上平移5.4埃。螺旋的直径是11埃。螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴旋转100°，向上平移1.5埃，比完全伸展的构象压缩2.4倍。这与衍射图案中的小周期完全一致。其二面角Φ=-57度，Ψ=-48度。在α螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由肽键中氮原子上的氢与其N端第四个羰基上的氧之间形成的。α螺旋的结构允许所有的肽键都参与链内氢键的形成，因此相当稳定。α-螺旋由氢键构成一个封闭环，其中包括三个残基，共13个原子，称为3.613（n=3）螺旋。
由L型氨基酸构成的多肽链可以卷曲成右手螺旋，也可卷曲成左手螺旋，但右手螺旋比较稳定。因为在左手螺旋中β碳与羰基过于接近，不稳定。在天然蛋白质中，几乎所有α螺旋都是右手螺旋。只在嗜热菌蛋白酶中发现一圈左手螺旋。在α角蛋白中，3或7个α螺旋可以互相拧在一起，形成三股或七股的螺旋索，彼此以二硫键交联在一起。α螺旋不仅是α角蛋白的主要构象，在其他纤维蛋白和球状蛋白中也广泛存在，是一种常见的二级结构。
α螺旋是一种不对称的分子结构，具有旋光能力。α螺旋的比旋不等于其中氨基酸比旋的简单加和，因为它的旋光性是各个氨基酸的不对称因素和构象本身不对称因素的总反映。天然α螺旋的不对称因素引起偏振面向右旋转。利用α螺旋的旋光性，可以测定它的相对含量。
一条肽链能否形成α螺旋，以及螺旋的稳定性怎样，与其一级结构有极大关系。脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα－N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个"结节"。此外，侧链带电荷及侧链基团过大的氨基酸不易形成α螺旋，甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，也是α螺旋的破坏者。
根据各种残基的特性，可以预测蛋白质的二级结构。目前常见的预测方法有Chou-Fasman法、GOR法、Lim法等，都是根据统计信息进行预测的。如果二级结构的预测成功率大于80％，就可以用来预测高级结构，但目前只能达到70％左右。Chou-Fasman法比较直观，与二级结构形成的实际过程接近，但成功率不高。
Chou-Fasman法根据各个氨基酸在一些已知结构的蛋白质中的表现，按构象参数Pα(表示形成α螺旋的能力) 由大到小将他们分为六组，依次为：
最强的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu
中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val
很弱的形成者(Iα)：Asp、His
中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg
较弱的破坏者(bα)：Asn、Tyr
最强的破坏者(Bα)：Gly、Pro
如肽链中6个连续的残基中有4个hα即可形成核心，然后向两侧延伸，遇到四肽破坏者时中止。形成α螺旋时有协同性，即一旦形成核心，其它残基就容易加入。
首页
