乳酸脱氢酶（LD或LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酮酸，将氢转移给NAD成为NADH。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中，最多见于心肌、骨骼肌和红细胞。
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。红细胞内LDH约为正常血清的100倍。
乳酸脱氢酶有5种同工酶，按其组织来源来说，LD1和LD2主要来源于心肌，临床常用的α-羧基丁酸脱氢酶（α-HBD）实际上就是LD1和LD2的活性之和；LD3主要来源于肺、脾；LD4和LD5（特别是LD5）主要来源于肝和骨骼肌。
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