纤维蛋白原（因子Ⅰ）为一分子量约34万的糖蛋白，是由两个完全相同的亚基所组成，每一亚基又含有三条肽链，即α、β、γ链，彼此通过二硫键相互连接。此三条肽链分别含610、461及410个氨基酸残基。两个亚基在肽链N端附近再通过三对二硫键将对称的二亚基连结起来（图4）。因此整个纤维蛋白原分子可用（Aα，Bβ，γ）2来表示，A、B分别代表被凝血酶自α、β肽链N末端水解释放的肽段，形成纤维蛋白后则用（α、β、γ）2来表示。在纤维蛋白分子中二硫键的位置相当集中，存在有所谓“二硫键节”的结构，其位置也靠近肽链的N端（图4）。β与γ肽链的氨基酸顺序很相似，特别近C端附近约有1/3是相同的。有人根据纤维蛋白原的理化性质提出了图5的模型，球体间的连接部分即为螺旋区，由三条肽链形成绳索状的螺旋结构。肽链C端球体的大小与形状类似血浆白蛋白，结构较紧密，并连接一条松散的α链C端肽段，容易被纤溶酶或其他蛋白酶所降解。
当凝血酶作用于纤维蛋白原时首先自α链的N端处释放出一16肽的肽段A，经过一滞后期后自β链的N端开始加速释放出一14肽的肽段B，剩下的部分即为纤维蛋白的单体。不同种属的纤维蛋白原A、B肽段的水解位置都在Arg（精）－Gly（甘）肽键上。肽段A、B的氨基酸组成可因不同种属而有很大差异，但都带有2～6个负电荷，并含有某些特殊氨基酸，如肽段A中含有带磷酸基的丝氨酸，肽段B中含有带硫酸基的酪氨酸。正因为肽段A、B带有净负电荷，使纤维蛋白原分子在未经凝血酶降解前，由于静电相斥而不能聚合。
首页
